← 作品一覧← All works
授業ガイド・ワークシートLESSON GUIDE · WORKSHEET

筋収縮:アクチンとミオシンの滑りMuscle Contraction: Sliding of Actin and Myosin

生物 · 生物単元: 筋収縮（アクチンとミオシン）Muscle Contraction: Sliding of Actin and Myosin 目安 20分about 20 min
ねらいGoal：筋収縮ではミオシン頭部がATPを使った化学サイクルでアクチンフィラメントをM線側へたぐり寄せ、フィラメント自体の長さは変わらずに滑り合うことでZ線が近づき、I帯とH帯だけが短くなる(A帯は一定)ことを理解する。Students understand that in muscle contraction myosin heads use an ATP-driven chemical cycle to pull actin filaments toward the M line, so the filaments slide past each other without changing length: the Z lines move closer and only the I band and H zone shorten, while the A band stays constant.
▶ シミュレーションを開く▶ Open the simulation

1予想しよう（触る前に）Predict (before you touch anything)

  1. 筋肉が縮むとき、サルコメアの中のA帯・I帯・H帯のうち、長さが変わるのはどれで、変わらないのはどれだと思いますか。When a muscle contracts, which of the A band, I band, and H zone in the sarcomere do you think change length, and which stay the same?💡 A帯は何のフィラメントがある範囲か、I帯とH帯はそれぞれ何が「ない」範囲かを思い出しましょう。Recall which filament defines the A band, and what is missing from the I band and from the H zone.
  2. Ca²⁺はあるのにATPがまったくなくなったら、筋肉はゆるむ(弛緩する)と思いますか、それとも固まると思いますか。If Ca²⁺ is present but ATP is completely gone, do you think the muscle will relax or become stiff?💡 ATPがミオシン頭部のサイクルのどの段階で必要になるかを考えましょう。Think about at which stage of the myosin head cycle ATP is needed.

2動かしてみようTry it

  1. 初期設定(「(1) Ca²⁺濃度」5.0 µM、「(2) ATP濃度」3.0 mM、「(3) 再生速度」×1.0)で30秒ほど観察し、右上の「サルコメア全長」「H帯の縁」と上の帯表示(I帯・A帯・H帯)の変化を記録する。拡大図の白丸の頭部が右の①〜⑤の順に進むことも確かめる。With the default settings ("(1) Ca²⁺ level" 5.0 µM, "(2) ATP level" 3.0 mM, "(3) Speed" ×1.0), watch for about 30 seconds and record how the "Sarcomere length", "H zone edges" (top right) and the band bar (I band, A band, H zone) change. Also confirm that the ringed head in the close-up goes through steps ① to ⑤ on the right.
  2. 「リセット」を押して10秒ほど収縮させたあと、「(1) Ca²⁺濃度」を 0 µM にする。トロポミオシン(青い帯)とトロポニン(丸)の様子、「アクチン結合頭部」の数、サルコメア全長、拡大図の下の状態表示を読む。Press "Reset", let it contract for about 10 seconds, then set "(1) Ca²⁺ level" to 0 µM. Look at the tropomyosin (blue strand) and troponin (dots), the "heads on actin" count, the sarcomere length, and the status line under the close-up.
  3. 「(1) Ca²⁺濃度」を 5.0 µM に戻して収縮を始めさせ、途中で「(2) ATP濃度」を 0 mM にする。サルコメア全長と「硬直(A·M)頭部」の数の変化を観察する。Return "(1) Ca²⁺ level" to 5.0 µM so contraction starts, then set "(2) ATP level" to 0 mM partway through. Observe the sarcomere length and the number of "rigor (A·M) heads".
  4. ATP 0 mM のまま「(1) Ca²⁺濃度」を 0 µM に下げて長さが戻るか確かめ、次に「(2) ATP濃度」を 3.0 mM に戻して何が起こるかを見る。Keeping ATP at 0 mM, lower "(1) Ca²⁺ level" to 0 µM and check whether the length recovers; then return "(2) ATP level" to 3.0 mM and see what happens.
  5. 動きが速くて見えにくいときは「(3) 再生速度」を ×0.3 程度に下げ、拡大図でPi放出の直後に頭部の角度が90°から45°に倒れることを確認する。If the motion is too fast, lower "(3) Speed" to about ×0.3 and confirm in the close-up that right after Pi is released, the head angle falls from 90° to 45°.

3確かめようCheck

  1. 初期設定で収縮が進むと、サルコメア全長・H帯・I帯・A帯はどう変わりましたか。As contraction proceeded with the default settings, how did the sarcomere length, H zone, I band, and A band change?→ 全長は 2.60 µm から少しずつ短くなり、約30秒で 2.00 µm に達した。H帯幅は 0.60 µm から 0 になって「消失」し、I帯(両側の合計)も 1.00 µm から 0.40 µm に縮んだ。A帯は常に 1.60 µm(一定)のままだった。The length shortened gradually from 2.60 µm and reached 2.00 µm after about 30 s. The H zone width went from 0.60 µm to 0 ("gone"), and the I band (both sides combined) shrank from 1.00 µm to 0.40 µm. The A band stayed at 1.60 µm (fixed) the whole time.
  2. Ca²⁺濃度を 0 µM にすると、頭部とトロポミオシンはどうなりましたか。When the Ca²⁺ level was set to 0 µM, what happened to the heads and the tropomyosin?→ トロポニンCa²⁺結合率が 0%、開放された結合部位が 0/48 になり、トロポミオシンが結合部位を覆った。アクチンに結合する頭部は 0 個になり、パワーストロークも 0 回/s。拡大図には「Ca²⁺不足:トロポミオシンが結合部位を遮蔽」と出て、サルコメアは静止長 2.6 µm に向かって戻った(弛緩)。Troponin with Ca²⁺ dropped to 0% and open sites to 0/48, so tropomyosin covered the binding sites. Heads on actin fell to 0 and power strokes to 0/s. The close-up showed "Low Ca²⁺: tropomyosin blocks binding sites", and the sarcomere returned toward its resting length of 2.6 µm (relaxation).
  3. 収縮の途中で ATP濃度を 0 mM にすると、どうなりましたか。そのあと Ca²⁺ を 0 にしたら長さは戻りましたか。What happened when ATP was set to 0 mM during contraction? Did the length recover when Ca²⁺ was then set to 0?→ 重なり部分の頭部がすべて(例: 32/32)アクチンに結合したまま「硬直(A·M)」状態になり、状態表示は「硬直(リガー):ATPなしで頭部が外れない」。全長はその時点の値(例: 約 2.45 µm)で止まり、Ca²⁺ を 0 にしても戻らなかった。ATP を 3.0 mM に戻すと頭部が外れ、Ca²⁺ が 0 なので静止長へ弛緩した。All heads in the overlap (e.g. 32/32) stayed bound to actin in the "rigor (A·M)" state, and the status read "Rigor: no ATP, heads cannot let go". The length froze at its current value (e.g. about 2.45 µm) and did not recover even when Ca²⁺ was set to 0. When ATP was returned to 3.0 mM, the heads detached and, with Ca²⁺ at 0, the sarcomere relaxed to resting length.
  4. 拡大図で、パワーストロークの引き金になるのは何の放出で、ATP は何をするときに使われていましたか。In the close-up, release of what triggers the power stroke, and what does ATP do?→ Pi の放出で頭部が 90° から 45° に倒れ(パワーストローク)、アクチンが M線側へ動く。その後 ADP が放出されて硬直結合になり、ATP が結合すると頭部がアクチンから離れ、ATP の加水分解(ADP·Pi)で頭部が 90° に起き直って次の結合に備える。Release of Pi makes the head tilt from 90° to 45° (power stroke), moving actin toward the M line. ADP is then released, giving the rigor bond; ATP binding detaches the head from actin, and hydrolysis of ATP (to ADP·Pi) re-cocks the head to 90°, ready to bind again.

4考えようThink further

  1. 死後しばらくすると筋肉が硬くなる(死後硬直)のはなぜか、このシミュレーションの結果を使って説明しよう。Using what you saw in the simulation, explain why muscles become stiff some time after death (rigor mortis).→ 死後は ATP が作られなくなる。ミオシン頭部はアクチンから離れるのに ATP の結合が必要なので、ATP がなくなると頭部がアクチンに結合した硬直状態のまま固定され、フィラメントが滑れなくなって筋肉が硬くなる。シミュレーションでも ATP=0 で全頭部が結合したまま長さが動かなかった。After death, ATP is no longer made. Myosin heads need ATP to bind before they can detach from actin, so without ATP they stay locked onto actin in the rigor state; the filaments cannot slide and the muscle becomes stiff. In the simulation, with ATP = 0 all heads stayed bound and the length did not change.
  2. サルコメアが 2.00 µm まで縮むと H帯が消え、それ以上は縮まなくなりました。モデルの構造から、なぜそうなるのか考えよう。When the sarcomere reached 2.00 µm the H zone disappeared and it stopped shortening. Using the model's structure, explain why.→ 細いフィラメントは片側 1.0 µm なので、全長 2.0 µm で左右のアクチンの先端が M線で出会い、H帯(アクチンのない部分)がなくなる。アクチンもミオシンも長さは変わらないので、このモデルではこれ以上滑れず、頭部はサイクルを続けても長さは変わらない(等尺性に張力を出す)。Each thin filament is 1.0 µm long, so at a total length of 2.0 µm the tips of the left and right actin filaments meet at the M line and the H zone (the region without actin) vanishes. Neither actin nor myosin changes length, so in this model no further sliding is possible; the heads keep cycling but the length stays the same (isometric tension).

よくある誤解Common misconceptions

用語（日本語 / English）Key terms (Japanese / English)

サルコメア(筋節)sarcomere滑り説sliding filament theoryアクチンフィラメント・ミオシンフィラメントactin (thin) filament / myosin (thick) filamentトロポニン・トロポミオシンtroponin / tropomyosinA帯・I帯・H帯A band / I band / H zone硬直(死後硬直)rigor (rigor mortis)

先生へFor teachers

頭部の数や1回のストロークでの移動量は見やすさのため簡略化されており、弛緩時はタイチンの弾性で静止長 2.6 µm に戻ると仮定している。Ca²⁺ 濃度とトロポニンの結合率は Hill 式(K=1 µM)で計算され、1 µM 付近で約 50% になる。硬直中に Ca²⁺ を 0 にしてもトロポミオシンの表示は変わるが頭部は外れない点を取り上げると、「弛緩には Ca²⁺ の低下と ATP の両方が必要」と整理できる。The number of heads and the distance per stroke are simplified for visibility, and relaxation assumes titin springs the sarcomere back to its 2.6 µm resting length. Troponin's Ca²⁺ binding is computed with a Hill equation (K = 1 µM), giving about 50% at 1 µM. Point out that during rigor, lowering Ca²⁺ changes the tropomyosin display but the heads still do not detach, to summarize that relaxation needs both low Ca²⁺ and ATP.